Extremocatálisis

En la industria química y farmacéutica, la síntesis de multitud de compuestos se lleva a cabo usando enzimas como catalizadores (campo de estudio denominado biocatálisis). Estas proteínas son capaces de actuar sobre un determinado sustrato y modificarlo específicamente para dar lugar al producto de interés. Frente a los catalizadores inorgánicos (generalmente metales), los biocatalizadores tienen multitud de ventajas, aunque también algunos inconvenientes. Uno de los principales inconvenientes a considerar es que llevan a cabo su función en medio acuoso, con lo cual no podrían actuar sobre sustratos que no sean solubles en agua pero sí en otros disolventes que desnaturalicen a la enzima (disolventes orgánicos). En este sentido, la reacción de interés podría requerir temperaturas o pHs a los cuales la mayoría de las proteínas proteína no son activas.

Figura 1.

Para solventar estos problemas surgió la idea de utilizar enzimas que fuesen más robustas a las condiciones desnaturalizantes del medio en el que se quiere emplearlas. En las dos últimas décadas se han hecho grandes avances al descubrir la posibilidad de la utilización de enzimas pertenecientes a los denominados organismos extremófilos (denominando a sus enzimas extremozimas). El término “extremófilo” hace referencia a aquellos organismos que han evolucionado para adaptarse a condiciones extremas del medio [2], tales como temperaturas muy altas (hipertermófilos) o muy bajas (psicrófilos), pHs extremos (acidófilos o basófilos) o alta concentración de sal (halófilos).

De las distitnas clases de extremofilos los hipertermófilos [1] son de especial interés biotecnológico ya que las enzimas que estos microorganismos poseen suelen soportar mejor, no sólo las altas temperaturas (por ejemplo proteasas usadas en detergentes [1]), sino también los medios orgánicos. Además, al ser capaces de realizar reacciones a temperaturas más elevadas, estas ocurrirán a mayor velocidad. Un ejemplo muy conocido de descubrimiento y utilización de una extremoenzima es la llamada Taq polimerasa perteneciente al organismo Thermus aquaticus (figura 2). Esta enzima que cataliza la síntesis de ADN utilizando una cadena molde, es principalmente utilizada en una técnica de amplificación de ADN denomiada PCR (polimerase chain reaction), en las cual hay ciclos de alternancia de temperaturas, que puede ascender hasta los 95 95ºC. El empleo de la Taq polimerasa en la PCR se debe a Kary Mullis.

Figura 2

Las enzimas de los organismos halófilos suelen tolerar altas concentraciones de sal. La alta salinidad reduce la actividad de agua [3], con lo cual las enzimas que resistan altas concentraciones de sal serían muy adecuadas para catalizar reacciones en medios orgánicos (e.g. ciertas deshidrogenasas se han investigado al respecto [2]). La biocatálisis en medio orgánico es un campo muy interesante de estudio, puesto que el uso de estos medios no sólo permite usar sustratos que no son solubles en agua, sino que además permite modificar las condiciones de equilibrio de la reacción y la especificidad de la enzima, dando lugar a vías para la síntesis de nuevos compuestos [3].

En cuanto a las enzimas de organismos que resisten pHs muy bajos, estas pueden emplearse en la recuperación de metales [1]. Para el caso de los medios extremadamente báicos, puede citarse el ejemplo de ciertas celulasas pertenecientes a organismos basófilos que se usan en la degradación de polímeros que requieren pHs altos.

Debido a la existencia de una gran diversidad de organismos hipertermófilos que aún no ha sido identificados y a la ingente cantidad de enzimas que posee cada uno de ellos, este campo de la biotecnología y de la biocatálisis requiere mayor investigación para conseguir aquellas enzimas que consigan catalizar las reacciones que deseemos, desde la síntesis de fármacos a nuevos materiales o su uso en procesos de biorremedación.

Iván Ayuso Fernández

Referencias

1 – Demirjian, D. et al. Enzymes from extremophiles. Current Opinion in Chemical Biology 2001, 5:144–151.

2 – van den Burg, B. Extremophiles as a new source for novel enzymes. Current Opinion in Microbiology 2003, 6:213–218.

3 – Sellek, G. et al. Biocatalysis in organic media using enzymes from extremophiles. Enzyme and Microbial Technology 25 (1999) 471–482.





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